Аминокислоты и белки основные опре
АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул – белков. По строению
они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один
атом водорода замещен на аминогруппу.
КЛАССИФИКАЦИЯ
1. По абсолютной конфигурации мо-
лекулы – D- и L-формы.
Различия связаны со взаимным
Двадцать аминокислот служат основой для создания белков, они одинаковы для всех живых существ. Триптофан; лейцин; изолейцин; глицин; цистеин. . Иногда меняется буква гена. Две кодируемые аминокислоты: метионин и гистидин. Мутации могут иметь серьезные последствия для живого существа. Например, они несут ответственность за.
И этот процесс - первый шаг, и все это обзор, который мы видели в других видеороликах. Вы можете создавать белки, которые состоят из цепей аминокислот, и это белки, которые много делают работы организма. Это аминокислота, вы можете продолжать идти. Таким образом, эти цепи аминокислот, основанные на том, как эти разные, основанные на свойствах этих различных аминокислот, и как образуется белок и как он может взаимодействовать с окружающей его средой, эти белки могут обслуживать все виды различных функций.
расположением четырех замещающих
групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра. Как известно,
тетраэдр – это довольно жесткая
структура, в которой невозможно произвольным образом передвинуть вершины. Точно так
же для молекул, построенных на основе атома углерода. За эталон конфигурации принята структура молекулы глицеральдегида, установленная с помощью рентгеноструктурного анализа. Принято, что в качестве маркера используют наиболее сильно окисленный атом углерода, связанный с асимметричным атомом углерода (на схемах его располагают сверху). Таким атомом в молекуле глицеральдегида служит альдегидная группа, для аланина маркерной является СООН-группа. Атом водорода располагают так же, как
Что угодно от части вашей иммунной системы, антител, они могут служить ферментами, они могут служить сигнальными гормонами, такими как инсулин. Они участвуют в сокращении мышц. Актин и миозин, у нас на самом деле есть захватывающее видео. Таким образом, белки, как минимум мой мозг, - это большая часть работы. Так что давайте немного сосредоточимся на этом. Итак, вот некоторые примеры аминокислот. И есть 20 распространенных аминокислот, есть еще несколько в зависимости от того, на какой организм вы смотрите, и теоретически их может быть гораздо больше.
в глицеральдегиде.
В дентине, белке зубной эмали, скорость рацемизации L-аспартата равна 0,10% в год. При формировании зуба у детей используется только L-аспартат. Это позволяет определять возраст долгожителей в сомнительных случаях. Для ископаемых ос-
танков наряду с радиоизотопным методом также используют оп-
Поэтому давайте сначала посмотрим, что общего. Итак, мы видим, что и эти, и фактически все три этого, это всего лишь общая форма, у вас есть аминогруппа. У вас есть аминогруппа, и вот где, поэтому мы называем ее «амино» аминокислотой. Теперь вы можете сказать: «ну, это называется аминокислотой», так где же кислота? И это происходит от этой карбоксильной группы прямо здесь. Поэтому мы называем ее кислотой. Эта карбоксильная группа является кислой. Он любит пожертвовать этот протон. И затем между ними, у нас есть углерод, и мы называем это альфа-углерод.
ределение рацемизации аминокислот в белке.
В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма пе-
реходит в D-форму. Это обстоятельство используется для
определения возраста ткани.
Мы называем это альфа-углеродом. Альфа-углерод и что альфа-углерод связан, он имеет ковалентную связь с аминогруппой, ковалентную связь с карбоксильной группой и ковалентную связь с водородом. Теперь, оттуда, это то, где вы получаете вариации в разных аминокислотах, и на самом деле есть даже некоторые исключения из того, как происходит азот, но по большей части разница между аминокислотами заключается в том, что этот четвертый ковалентная связь от альфа-углерода. Итак, вы видите в серине, у вас есть это, что вы могли бы назвать алкоголем.
У вас может быть спиртовая боковая цепь. В валине прямо здесь, у вас есть довольно чистая углеводородная, углеводородная боковая цепь. У этого есть спиртовая боковая цепь, и мы знаем, что кислород является электроотрицательным, ему нравится провоцировать электроны, удивительно, сколько химию или даже биологию вы можете вывести из чистой электроотрицательности. Таким образом, кислород любит провоцировать электроны, поэтому у вас будет частично отрицательный заряд. Водород имеет низкую электроотрицательность по отношению к кислороду, поэтому он будет забивать электроны, так что у вас будет частично положительный заряд, точно так же, и поэтому у этого есть полярность, и поэтому он будет гидрофильным, он собирается, по крайней мере, эта часть молекулы будет способна привлекаться и взаимодействовать с водой.
2. В зависимости от положения аминогруппы
Выделяют α, β, γ и другие аминокислоты. Для организ-
ма млекопитающих наиболее характерны -аминокислоты. 3.По оптической активности – право- и левовращаю-
Наличие ассиметричного атома С (хи-
рального центра) делает возможным только два расположения химических групп вокруг него. Это приводит к особому отличию веществ друг от друга, а именно – изменению
И это по сравнению с тем, что мы имеем здесь, этой углеводородной боковой цепью, здесь нет полярности, так что это будет гидрофобным. Так что это будет гидрофобным. И поэтому, когда мы начинаем говорить о структурах белков и о том, как на структуры белков влияют его боковые цепи, вы можете представить, какие части белков имеют гидрофобные боковые цепи, которые собираются попасть внутрь белков, если мы находимся в водном растворе, в то время как те, которые являются более гидрофильными, захотят выйти наружу, и у вас могут быть боковые цепи, которые являются большими и громоздкими, и поэтому они могут затруднить жесткую упаковку, а затем вы могут иметь и другие боковые цепочки, которые хороши и малы, что очень легко упаковывает, поэтому эти вещи действительно помогают определить форму, и мы поговорим об этом намного больше, когда будем говорить о структуре.
направления вращения плоскости поляриза-
ции поляризованного света, проходящего через раствор. Величину угла поворота
определяют при помощи поляриметра. В соответствии с углом поворота выделяют
правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.
Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращаю-
Но как эти вещи действительно соединяются? Они могут образовать пептидную связь, и это будет самый маленький пептид, это будет дипептид прямо здесь. Пептид, «пептидная связь» или иногда называется пептидной связью. И поскольку эта цепь образует, этот полипептид, поскольку вы добавляете к нему все больше и больше вещей, поскольку вы добавляете все больше и больше аминокислот, это будет, это может быть быть белком или быть частью белка, который делает все эти вещи. Таким образом, в физиологических условиях более вероятно, что этот кислород взял оба этих электрона и теперь имеет отрицательный заряд, поэтому он дается, он просто выдал протоном водорода, но взял тот водородный электрон, Таким образом, это может быть так, а затем аминогруппа, аминогруппа при физиологическом рН, она, вероятно, действительно захватит протон.
щие. Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими,
для других – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокис-
лоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.
4. Для медиков наиболее интересна классификация по участию аминокислот в синтезе белков: протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК).
И поэтому иногда вы увидите описанные таким образом аминокислоты, и это на самом деле более точно для того, что вы, вероятно, найдете в физиологических условиях, и эти молекулы имеют интересное имя, молекулу, которая нейтральный, хотя части его имеют заряд, как это, это называется цвиттерион. И «цвиттер» по-немецки означает «гибрид» и «ион», очевидно, означает, что у него будет заряд, и, следовательно, у этого есть гибридный заряд, хотя у него есть сборы в этих целях, а издержки нейтральны. Всем известно, что вы должны есть достаточно белка.
Но что такое белок? Если вы читали мои последние статьи, вы знаете, что мне нравится делать вещи простыми, а если вы еще этого не сделали, чего вы ждете? Тело использует их для создания сильных мышц, ремонта вашего мозга, производства гормонов и ферментов и т.д.
Протеиногенные аминокислоты подразделяют:
По строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряжен-
По кислотно-основным свойствам – электрохимическая. Подразделяют нейтральные (большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис)
Но вопрос, который сохраняется: белки одинаковы? Имеет ли белок равный белок? Их состав, длина и полезность отличаются от одного белка к другому. Мне нравится видеть молекулу белка как большой поезд. Это мое воображение снова! Поезд - поезд, не так ли? Вам нужно перевозить пассажиров, нефть, зерно или автомобили? Вы отправляете пять или сотни машин?
То же самое происходит с белками. Белки состоят из комбинации различных типов вагонов, называемых аминокислотами. Некоторые из них считаются существенными или несущественными. Существует третья категория, условно незаменимые аминокислоты, что означает, что организм может их создавать, но не может производить достаточно, если потребность слишком высока. Например, если вы получаете ожог, хотя организм может продуцировать глутамин из другой аминокислоты, известной как глутаминовая кислота, вам может понадобиться дополнительный глютамин для вашей пищи, чтобы излечить ваше тело.
аминокислоты.
По необходимости для организма (физиологическая классификация) – незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг. Гис)
Кроме указанных, существуют и другие аминокислоты, обнаруживаемые в со-
Содержание аминокислот сильно варьирует от одного белка к другому. Давайте сравним следующие белки в зависимости от аминокислот; глутаминовой кислоты, описанной выше, и триптофана, который организм использует для создания известного нейромедиатора серотонина.
На 100 г пищи: глютаминовая кислота Триптофан
Хотя мы только что оценили содержание 2 из 21 аминокислоты, вы можете увидеть огромную разницу в содержании триптофана в шпинате против ягненка, а также яйца против ягненка. У баранины также в 12 раз больше триптофана, чем глутаминовая кислота, тогда как шпинат имеет в 5 раз больше. Итак, если вашему телу очень нужна триптофан по сравнению с глутаминовой кислотой, было бы разумно уделить приоритетное внимание тому, чтобы получить хороший источник, или должен ли белок? Комплексный ответ заключался бы в том, что уровни могут быть измерены в кровотоке.
ставе белков. В процессе синтеза белков они не участвуют, а синтезируются из про-
теиногенных аминокислот, уже находящихся в составе белковой цепи. Это нестан - дартные аминокислоты:
ФИЗИКОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
1. Являются амфотерными электролитами, Аминокислоты сочетают в себе свойства и
кислот и оснований. Соответственно, в водном
Изменяйте свои источники белка так часто, как можете! Поскольку говядина и курица очень плотные в содержании белка, существует много разных источников! Вы должны ежедневно менять источники белка и не возвращаться к ним в течение как минимум трех дней, но в идеале - пять дней. Итак, если вы едите курицу в понедельник, у вас есть другие источники белка до четверга или даже субботы.
Триплет идентифицирует аминокислоту. Аминокислоты объединяются для образования белков. Мы выдвигаем гипотезу, что клетке нужно построить определенный белок. Затем вам нужно знать, какие аминокислоты использовать. Здесь он окружен рибосомой, который после обнаружения конкретного триплета, который не указывает на аминокислоту, но который указывает начальную точку считывания, начинает скользить по направлению длины. Рибосома читает отдельные триплеты и активирует их.
растворе аминокислоты ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы
протонов.
Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется
изоэлектрической точкой (pI).
РI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (Фен) до
Они доводятся до рибосомы и соединены для образования белковой цепи. Время от времени рибосома движется, триплет триплетов, и процесс заканчивается, когда триплет имеет значение «конечного чтения». В связи с этим вы должны сказать, что с четырехбуквенным кодом вы можете получить 64 триплета, чтобы вы могли указать 64 аминокислоты; однако только 20 из них знают это и даже рассматривая определенное количество триплетов с «начальными» и «конечными» значениями, по-прежнему существует определенное количество триплетов по сравнению с существующими аминокислотами.
2. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.
Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот
является величина изоэлектрической точки. Ситуация различается для нейтральных, кислых и основных аминокислот.
АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ
Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.
Это явление известно как избыточность генов и заставляет разные триплеты указывать одну и ту же аминокислоту. На практике каждая аминокислота идентифицируется одним триплетом, но более триплеты могут указывать одну и ту же аминокислоту. Значение избыточности генов заключается в том, что таким образом можно максимально ограничить последствия любых ошибок, допущенных при расшифровке сообщения или на этапе чтения, или в результате небольших мутаций, которые могут возникать в генетическом коде. Принимая во внимание, что только порядок сборки аминокислот определяет характеристики белков, легко понять, как клетка может конструировать тысячи белков с различными структурными и функциональными значениями.
Белки, или протеины (от греч. «протос» - «первый»), - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Мы продолжали сообщать о преимуществах белковых продуктов при ткачестве и уборке бобов, особенно при потреблении их огромных количеств. Что такое белковые продукты? Это готовые к употреблению композиции, в которых отбеливающий компонент находится в диапазоне от 50% до примерно 80% блюза. Среди этих типов агентов мы также включаем изоляты с концентрацией конъюгата около 90%.
Белки или шарики представляют собой высокомолекулярные природные молекулы с относительной молекулярной массой от 103 до 106, состоящей из аминокислот. Белки - суть всех живых организмов. По количеству аминокислот, которые вовлечены в молекулу, мы различаем олигопептиды, полипептиды и наши собственные белки - белки.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико - в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой" (см. дополнительный очерк «Объект исследования - прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682- 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.
БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы полимерными (от греч. «поли» - «много» и «мерос» - «часть», «доля»). Действительно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.
Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею - они примут форму кольца или овала, положишь в коробку - свернутся в клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок
Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы, входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.
При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы,
называемые аминокислотами. Аминокислоты - это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.
КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА
В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них - атом водорода, второй - карбоксильная группа -СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н + , благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель - аминогруппа -NH 2 и, наконец, четвёртый заместитель - группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы -СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй - в-атомом, следующий - у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.
В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.
Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.
В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй - аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион - СОО - , а протонирование атома азота - катион, например -NH 3 + . Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе -СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н +) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» - «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter - «правый») и Z-форма (от лат. laevus - «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул - глюкозы и фруктозы - декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле - «левая».
Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие - должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором - незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий - 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.
Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин - Ала или А, глицин - Гли или G.
ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД
Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым к а-атому углерода.
Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (-СО-NH-группировка в них - это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота - пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.
На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.
Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери - из 130. В гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокислотных остатков в единой цепи.
Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.
Возникает вопрос: как же всё огромное многообразие белков с различными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 молекул? А разгадка этого секрета природы проста - каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот, называемый первичной структурой белка.
СПИРАЛИ И СЛОИ
В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901- 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897-1971) предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.
Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N-H из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N-H (i + 4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.
Позднее выснилось, что а-спираль - не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям между группами С=0 и N-H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой - его назвали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковой молекулы.
БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третичной структурой белка.
Первые пространственные модели молекул белка - миоглобина и гемоглобина - построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.
При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность R-группы - боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.
В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот - восемь - содержат неполярные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).
Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.
В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно, а часть - положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие «бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, - ещё одна важная сила, стабилизирующая третичную структуру.
У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.
Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (-S-S-), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.
ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ
Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру - субь-единицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.
Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.
ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА
Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus - «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором - значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare - «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.
ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.
Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз" и нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.
В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ
Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков - ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.
Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.
Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» - R-группы, связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.
В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты - на все руки мастера»).
ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ
Белки выполняют в организме множество функций; они, например, защищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от повреждений. Специальные белки - антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы и нейтрализовывать их.
У высших позвоночных от чужеродных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторглись такие «агрессоры» - антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связывания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После связывания с антителом враг выдворяется за пределы организма.
Можно ввести в организм небольшое количество некоторых полимерных молекул, входящих в состав бактерий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.
В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «настоящий» болезнетворный микроб тотчас же подвергнется атаке этих антител, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекционным болезням.
ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
В природе существуют белки, в которых помимо аминокислот содержатся другие химические компоненты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполнении белком его биологической функции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществляют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» - «кровь» и лат. globus - «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках - эритроцитах (от греч. «эритрос» - «красный» и «китос» - «клетка»), доставляет кислород от лёгких к тканям. В молекуле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe 24 " со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемоглобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содержит по одному гему.
В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединяется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в молекуле белка. Движение железа «провоцирует» движение всей аминокислотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъединица, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с соседкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъединица связывает кислород легче, чем первая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудностями. Как видно, субъединицы помогают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в просторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку лишает гемоглобин возможности присоединять кислород.
А ЕЩЁ БЕЛКИ...
Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшеницы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся также альбумин - основной компонент яичного белка и казеин - главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных связей. Белки «разбираются» на отдельные аминокислоты, из которых организм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для получения энергии. Отсюда и название:
греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гидролизом пептидной связи управляют тоже белки - ферменты.
Участвуют в регуляции клеточной и физиологической активности. К подобным белкам относятся многие гормоны (от греч. «гормао» - «побуждаю»), такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, и гормон роста.
Наделяют организм способностью изменять форму и передвигаться. За это отвечают белки актин и миозин, из которых построены мышцы.
Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чистый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерастворимого белка кератина.
ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ
Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной информации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположения аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание наследственной информации. Следовательно, и выполняемые белками функции запрограммированы генетически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, которое передаётся в природе от поколения к поколению.
Интерес человека к этим органическим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пытаются определить взаимосвязь функций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выполняющих аналогичные функции у разных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.
АМИНОКИСЛОТЫ - ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс -раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа аминокислоты. Данное свойство можно использовать для определения возраста ископаемых остатков организмов, а при необходимости - и живых существ. Например, в белке дентина (дентин - костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится только 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-летней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ископаемых остатках доисторических животных - слонов, дельфинов, медведей, - хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.
ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ
При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи водой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэтому долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшифровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадцатью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).
Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевозможными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установления первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных аминокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полностью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, чтобы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив порядок расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную информацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность аминокислот в молекуле белка в автоматическом режиме - секвенаторы (от англ. sequence - «последовательность»).
И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.
В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.
Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:
в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.
Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.
Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.
В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой - подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этого молоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.
Значительная часть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).
Чтобы получить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты:
с„н„о„ + н,о =
4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота
Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.
Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.
Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.
Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.
Скисание молока - привычный пример денатурации белка.
МЕДНАЯ КРОВЬ
В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.
Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).
Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки - эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани
на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани-на - его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.
Гемоиианин - очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.
Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.
Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное,
чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.
Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.
Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си"1", гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.
Список использованной литературы:
1) Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)
АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уни
Загрузка...
